Трансаминаза аланиновая повышена

Трансаминаза аланиновая повышена

Благодаря аминотрансферазам осуществляется перенос NH2-групп с донорской γ-аминокислоты на акцептор – α-аминокислоту без промежуточного образования аммония. То есть, трансаминирование (переаминирование: обратимый перенос аминогрупп на кетокислоты) – процесс, открытый известными российскими учеными Браунштейном и Крицман.

Аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая и аланин) в процессе трансаминирования превращаются в соответствующие α-кетокислоты, которые являются компонентами цикла трикарбоновых кислот. При их окислении в цикле Кребса, они служат источником энергии.

Трансаминирование имеет существенное значение и в обеспечении цикла мочевины аспартатом.

Несмотря на то, что реакциям трансаминирования могут подвергаться и ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин и триптофан, – практическое применение в медицине нашло лишь определение активности аспартат- и аланинаминотрансферазы. Данные энзимы широко распространены в тканях человеческого организма.

Аланинаминотрансфераза повышена в эритроцитах и ее концентрация в шесть раз больше по сравнению с таковой в сыворотке крови. Наибольшая концентрация данного фермента зафиксирована в тканях печени.

Аланинаминотрансфераза норма для тканей человеческого организма не одинаковая. Так, например активность фермента в тканях сердца составляет 7,1 (Е*10-3 г ткани гомогената), в печени – 44, скелетной мускулатуре – 4,8, почках – 19, селезенке – 1,2, легких 0,7 и сыворотке крови – 0,016. Существующие методы определения активности аминотрансфераз в сыворотке крови разделяют на две группы: конечной точки (колориметрические, с использованием обычной, не оснащенной термостатированными кюветами фотометрической аппаратуры) и кинетические (спектрофотометрические).

В6 является широко распространенным витамином в разнообразных пищевых продуктах. Однако, следует помнить, что в процессе приготовления пищи (термическая обробка) этот витамин разрушается. Пиридоксин является кофактором большинства ферментов. Концентрация пиродоксин-5-фосфата в крови с возрастом снижается. Поэтому активность такого энзима, как аланинаминотрансфераза, понижена у людей старше 64 лет (приблизительно на 30 %), чем в возрасте 46–63 лет. Концентрация витамина В6 в сыворотке крови обуславливает активность аланинаминотрансферазы.

Для определения функционального состояния печени очень часто исследуют уровень аминотрансфераз в крови пациента. Это связано в первую очередь с тем, что изменение их активности наступает гораздо быстрее, чем других лабораторных показателей. Элиминация (выход) ферментов печени в кровь является признаком цитолиза – разрушение клеток или нарушение проницаемости их мембран. При анализе изменений активности ферментов важно установить место элиминации. Для этого необходимо знать их активность в крови и клетках здорового организма, внутриклеточную локализацию и метаболизм. Концентрация фермента – аланинаминотрансфераза повышена, особенно в клетках печени, поэтому даже незначительное их повреждение провоцирует увеличение активности фермента в крови. С учетом активности фермента диагностируют болезни печени (гепатит, гепатоз).

Аланинаминотрансфераза повышена при некрозе печени, а также при паренхиматозном гепатите. Низкая концентрация фермента регистрируется при хроническом гепатите и дистрофии. Следует сказать, что повышение активности аминотрансферазы в сыворотке крови начинается за 3–8 дней до появления основных клинических признаков заболевания и достигает максимальных значений в первые дни развития патологического процесса.

Итак, аланинаминотрансфераза повышена: цирроз печени, механическая желтуха, рак печени, инфаркт миокарда, правосердечная недостаточность, гипоксия, шок, миозит, миокардит, жировой гепатоз, панкреатин, хронический алкоголизм.



Источник: FB.ru


Добавить комментарий